Alapvető fontosságúak az élővilágban – biokémiai folyamatok katalizálása, molekulák szállítása. A hozzá szükséges nitrogént mi hogyan veszi fel – N-kötő bakt., növény, állat. Felépítő egységei az aminosavak, de kialakításukban csak húszféle aminosav vesz részt. Aminosav felépítése: csak alfa-aminosavak (amino-, karboxilcsoport), az oldallánc különbözik (apoláris oldallánc: glicin, alanin; poláris, de semleges: szerin, treonin; gyengén savas vagy bázikus; erősen savas vagy bázikus: aszparaginsav; aromás triptofán, fenilalanin). Némelyiket esszenciális aminosavnak nevezzük: táplálékunknak tartalmaznia kell, mert szervezetünk nem képes előállítani (pld. fenilalanin). Két aminosav peptidkötéssel kapcsolódhat össze, vízkilépés közben – dipeptid, polipeptidlánc (akár több száz egységből is) – így hidrolizálhatók. A fehérjék sokféle feladatuknak megfelelően változatos felépítésűek (juh 9. aminosav glicin, szarvasmarha inzulinjában a 9. szerin).
Az aminosavak sorrendjének (fehérjemolekula elsődleges szerkezete) döntő hatása van a molekula felépítésére, így tulajdonságaira is. Az aminosavak kapcsolódási sorrendjét a fehérjemolekula elsődleges szerkezetének nevezzük. Frederick Sanger – inzulin aminosavszekvenciája, Linus Pauling – röntgendiffrakció.
A fehérjemolekulák térbeli elhelyezkedésére kétféle szerkezeti egység jellemző. Az egyik az alfa-hélix-szerkezet, amelyben a peptidlánc egy csavarmenet vonulatát követi. Ezt rögzítik a kialakuló H-kötések is. A másik a béta-lemez-szerkezet, amelyben a láncszakaszok fekszenek egymás mellett, a szálakat pedig H-kötések kapcsolják össze – így végeredményben egy hajtogatott lemezhez hasonlítanak. A fehérjék másodlagos szerkezetét a polipeptidlánc alfa-hélix és béta-lemez-módon való hajtogatódása hozza létre.
A fehérjét alkotó lánc teljes térbeli elrendeződése jelenti a fehérjék harmadlagos szerkezetét. Ennek során a molekula tömör szerkezetté illeszkedik össze – gyenge van der Waals kötések. A poláros részek kifelé, az apoláros részek befelé helyezkednek el. Ez tartalmazza a nem fehérje jellegű csoportokat is (cisztein – kéntartalom).
Azonban a fehérjék egy része nem marad meg egyetlen láncból álló egységnek, hanem több egységből álló óriásmolekulát alakít ki. Ennek a térbeli elrendeződését nevezzük a fehérjék negyedleges szerkezetének (pld. hemoglobin négy egysége, enzimkomplexek).
A fehérjék igen érzékenyek a külső hatásokra. A fehérjék denaturációja (irreverzibilis kicsapása) során a térszerkezetet rögzítő kémiai kötések egy része felbomlik, a polipeptidlánc legombolyodik, s a fehérjék elvesztik biológiai sajátságaikat: hő, nehézfémsók, savak, stb. hatására. Reverzibilis kicsapás: könnyűfém-, ammóniumsókkal – ilyenkor csak a vízburkot vonjuk el ideiglenesen.
A fehérjéket összetételük alapján két nagy csoportra osztjuk. Az olyan fehérjéket, amelyek teljes hidrolízise során csak aminosavak keletkeznek egyszerű fehérjéknek nevezzük – proteinek (albumin). Amelyek nem fehérje természetű csoportot is tartalmaznak, azok az összetett fehérjék – proteidek (tejben a kazein – foszforsav, hemoglobin – vas).
Szerepük: Enzimek az élő szervezetek kémiai folyamataiban. Transzportfehérjék – hemoglobin. Védőfehérjék – immunglobulinok, fibrinogén. Hormonok – növekedési hormon, inzulin. Szerkezeti vagy struktúrfehérjék – sejtmembrán alkotói, kollagén, keratin. Tartalékfehérjék – kazein (tojásban, szójában). Toxinok – baktériumokban, kígyók mérgében. Kromoszómák felépítésében a hisztonok.
0 megjegyzés:
Megjegyzés küldése